Kun keskustellaan raakaruokinnasta, tai kuivamuonien tuunaamisesta, niin säännönmukaisesti törmätään jossain vaiheessa kahteen kysymykseen. Ensimmäinen on, että paljonko koiralle voidaan syöttää kananmunia, ja toinen, että onko kananmuna kypsennettävä, koska se tuhoaa biotiinia.

Kananmunia voi syöttää paljonkin, mutta koska niillä ei kuitenkaan ole normaaliruokinnassa tarkoitus korvata liha, niin rajoittavaksi tekijäksi nousee munien hinnan lisäksi niistä saatava ekstraenergia – suoraa vastausta ei siis ole olemassa. Sen sijaan kypsennyskysymys saattaa olla helpompi, koska siinä on kyse kaikille munansyöjille yhteisestä tekijästä: avidiinista ja sen biotiinia estävästä vaikutuksesta.

Kananmunan valkuainen sisältää avidiini -nimistä proteiinia. Ongelma on siinä, että avidiini sitoo itseensä biotiinia. Tämä sidos on erittäin luja, eikä sitä kyetä ruoansulatusjärjestelmässä rikkomaan. Avidiini ei siis tuhoa biotiinia, kuten kuulee väitettävän. Se ainoastaan estää biotiinin imeytymisen. Käytännön elämälle tuolla erolla ei ole merkitystä, mutta kannattaa silti puhua asioista niiden oikealla nimellä. Ohutsuolen epiteelisoluissa on erityisiä soluja, joiden tehtävä on ”kaapata” biotiini ja imeyttää se elimistöön. Avidiinimolekyyli on kuitenkin niin iso, että se ei pysty kiinnittymään näihin soluihin. Ja vaikka pystyisikin, niin siitä ei olisi apua, sillä avidiinin ja biotiinin sidosta ei saada rikki, eikä suolisto päästä vierasta proteiinia läpi elimistöön.

Vaikka avidiinin ja biotiinin sidosta käytetään kemiassa hyväksi, juurikin koska se on yksi vahvimmista sidoksista, niin silti kyseessä on kohtuullisen uusi tuttavuus. Sen kemia tunnetaan, mutta edelleenkin sen rooli on tuntematon. Jo 1800-luvun lopulla tiedettiin, että jos kananpojille annetaan kypsentämätöntä munan valkuaista, niin ne sairastuivat. vasta 1939 selvisi, että syynä oli valkuaisen avidiini, joka aiheutti biotiinin puutteen riippumatta paljonko biotiini oli ruuassa.

Avidiinin merkitystä on pohdittu, mutta sitä ei ole luotettavasti saatu selvitettyä. On esitetty, että sen tehtävä olisi suojella munaa bakteereilta munimis- ja hautomavaiheen alussa. Tämä perustuu juurikin biotiinin sitomiseen, sillä bakteerit tarvitsevat biotiinia ja sitomalla sitä avidiini toimisi eräällä tavalla antibakteriaalisena estäjänä. Streptomyces bakteerit erittävät myös biotiinia erittävää proteiinia, streptavidiinia, jolla se estää kilpailevien bakteerikantojen eloa ja laajenemista. Tuota hyödynnettiin aikoinaan lääkkeenä tuberkuloosin hoidossa. Sitä, että onko vastaava antibakteriaalinen vaikutus nimenomaan avidiinin tehtävä, ei kuitenkaan ole selvitetty, mutta tiedetään, että avidiinilla ei sinällään ole merkitystä kananpojan kehittymiselle.

Koska avidiini kykenee sitomaan itseensä biotiinia, ja koska kananpojat sairastuivat syödessään raakaa valkuaista, niin raa’an munan avidiin on nostettu riskitekijäksi näihin päiviin saakka. Mooli avidiinia pystyy sitomaan itseensä enintään neljä moolia biotiinia. Tästä on siis helppo laskea, mikä on tilanne kananmunan itsensä suhteen, sillä munassa on avidiinia noin 30 mg ja biotiinia noin 15 μg, ja kummankin moolimassa on tiedossa. Tämän perusteella kananmunan keltuaisessa on biotiinia kattamaan ainoastaan 3 % avidiinin sitomiskyvystä. Netin avara maailma on täynnä laskelmia kuinka monella raa’alla kananmunalla saadaan aiheutettua koiralle biotiinin puute. Tämä tietysti edellyttäisi, että elimistön koko biotiinivarasto olisi suolessa avidiinin saatavilla. Ihmisen pitäisi syödä noin 20 raakaa munaa pidemmän ajan päivittäin saadakseen kehitettyä itselleen biotiinin puutteen avidiinin takia. Siinä on laskennallinen kokoluokkaa.

Yleisesti sanotaan, että raa’an kananmunan syöttäminen aiheuttaa tästä syystä biotiinin puutetta. Yhtä yleisesti myös sanotaan, että sillä ei ole mitään merkitystä, koska keltuaisessa on biotiinia ja elimistö itse valmistaa biotiinia. Ristiriita on valmis.

Teoriassa siis valkuaisen avidiini aiheuttaa biotiinin puutetta. Mutta ainoastaan teoriassa.

Avidiini ei kykene ”koskemaan” elimistön biotiinivarastoihin. Se ei myöskään kykene vaikuttamaan ennen munaa, ja munan jälkeen syötyyn biotiiniin. Lisäksi kaikki keltuaisen biotiini ei koskaan ole tekemisissä valkuaisen avidiinin kanssa – avidiini ei ole mikään aktiivinen metsästäjä, joka jahtaa biotiinia suolistossa. Liitoksen syntymistä varten tarvitaan molekyylien kosketus. Ja avidiini pystyy sitomaan itseensä enintään neljä moolia biotiinia, tämä ei siis tarkoita, että se sitoisi nimenomaan neljä – se voi myös sitoa vain yhden, tai ei yhtään.

Varovaisille ihmisille, jotka eivät halua ottaa riskejä itsellään tai koiran kanssa, on ehdotettu kananmunan kypsentämistä. Avidiinissa on eräs merkityksellinen seikka. Se on proteiini, joten avidiini tuhoutuisi, denaturoituisi eli lakkaisi olemasta bologisesti aktiivinen aminohappoketjujen alkaessa aueta, jo alhaisessa lämpötilassa – pelkkä valkuaisen kananmunan hyydyttämiseen pitäisi riittää. Siihen tarvitaan hieman yli 40 astetta. Niin yleinen käsitys kuin valkuaisen hyydyttämisen riittävyys avidiinin tuhoamiseksi onkin, niin se ei pidä paikkaansa.

Munan valkuaisessa oleva avidiini ei piittaa 50°C lämpötilasta. Jos lämpötila on 100°C, niin tarvitaan n. 10 – 11 minuutin kuumennus, että 90 % avidiinista on poissa pelistä (Singh & Ramaswamy 2014¹). Kypsälle kahden minuutin munalle on taasen ilmoitettu avidiinin aktiivisuudeksi n. 33 – 40 % verrattuna raakaan (Durance 1991²). Joten löysän keltuaisen, mutta kypsän valkuaisen aamiasmunakin riittäisi kaappaamaan riittävästi biotiinia aiheuttaakseen puutoksen  – ainakin teoriassa.

Koska muna vaatii huomattavan pitkän kypsennyksen, että avidiinista saadaan 90 % ns. hengiltä, niin se tarkoittaa kahta asiaa. Ensimmäinen on, että tehdään niin tai näin, niin avidiini on ollut koko ajan varastamassa biotiinia. Toinen taasen on se, että koska avidiinista ei olekaan päästy eroon riippumatta onko käytetty raakoja vai kypsiä munia, ja silti ei ole biotiinin puutetta, niin se tarkoittaa, että avidiini ei edes ole ongelma.

Kysymys siis kuuluu, että koska

• avidiini on perso biotiinille,
• avidiinia on aina saatu
• biotiinin puutetta ei ole silti tullut

niin mikä on suojellut meitä ja koiria biotiinin puutteelta; mikä tappaa avidiinin, jos ei lämpö?

Puhdas avidiini on suunnattoman vahva. Se pärjää kuumuutta vastaan erittäin hyvin. Se sijaan ollessaan kananmunassa ”luonnollisessa” muodossa, se ei enää kestäkään. Keitettäessä 10 minuttia on pitkä aika, mutta kemiassa se on erittäin lyhyt kun sitä verrataan puhtaan avidiinin lämmönkestoon – 100 asteessa vaaditaankin 111 minuuttia. Puhtaassa muodossa se kestää myös emäksisyyttä ja happamuutta, ja yhdessä biotiinin kanssa se vastustaa aivan kaikkea mitä keho voi tarjota.

Sen sijaan valkuaisessa oleva avidiini onkin toinen juttu. Vaikka sen keittiökemiassa vahva lämmönkesto suojaa sitä ruumiinlämmöltä (ja perusruuanvalmistukselta), niin se on happoherkkä. Vatsalaukun happamuus suojaa meitä sekä koiria, mutta ei riittänyt 1800-luvun lopun kokeissa pelastamaan ruuansulatukseltaan erilaisia kananpoikia. Yhdessä niin ruuansulatuksen happamuuden kuin suoliston entsyymitoiminnan kanssa aiheuttavat sen, että avidiinia ei selviä ”hengissä” sellaisia määriä, että sillä olisi vaikutusta biotiiniin kokonaisuus huomioiden.

Lyhyesti sanottuna on aivan sama kypsentääkö munan vai ei, ainakin jos avidiinia miettii. Munassa on muitakin estäjiä, varsinkin proteiineille, jotka sen sijaan ovat lämpöherkkiä ja tuhoutuessaan kypsennyksessä ovat osaltaan aiheuttamassa sen, että kypsän munan sulavuus on hieman raakaa parempi. Normaalitilanteessa sillä ei ole suurtakaan merkitystä, koska ruokinta ei kokonaisuutena horju mihinkään munan sulavuuden mukaan, mutta määrätyissä erityistilanteissa ja sairailla kypsentäminen kannattaa. Mutta syy siihen ei ole avidiini eikä uhka biotiinin puutteesta.

1. Ajaypal Singh, Hosahalli S. Ramaswamy. Thermal and High-Pressure Inactivation Kinetics of Avidin. Journal of Food Processing and Preservation Volume 38, Issue 4, pages 1830–1839, August 2014[↩]
2. T. D. Durance. Residual Avid in Activity in Cooked Egg White Assayed with Improved Sensitivity. Journal of Food Science
   Volume 56, Issue 3, pages 707–709, May 1991[↩]